Proteine e Aminoacidi: Caratteristiche e Attività Fisica

Le proteine introdotte con la dieta permettono di neo sintetizzare proteine strutturali, ormoni peptidici (insulina, glucagone, ecc), proteine trasporto (albumina), enzimi, ma anche prodotti non proteici come ad esempio il triptofano precursore vitamina PP, serotonina. Quando la quantità di aminoacidi esogeni è superiore ai fabbisogni, essi vengono sfruttati per produrre energia, ecc.

Legame peptidico: Il gruppo carbossilico e amminico, sono impegnati nella formazione del legame che tiene uniti 2 amminoacidi, detto appunto legame peptidico. Questo tipo di legame è determinato dalla reazione di condensazione che avviene tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, con eliminazione di una molecola di acqua e formazione di un legame ammidico (acidi carbossilici più ammineammide sostituite) chiamato in questo caso legame peptidico. Il legame che si forma quindi tra C e N, non è un legame semplice ma ha parziale carattere di doppio legame, dovuta alla delocalizzazione degli elettroni del doppio legame C=O e di quelli presenti come coppia solitaria nell’azoto N (ha 5 elettroni nello strato di valenza). Questo tipo di doppio legame, determina la forma planare e rigida del legame peptidico. Tale forma rigida è la causa principale del ripiegamento della catena peptidica.

AMINOACIDI (AA)

Esistono centinaia di aminoacidi, ma solo 20 sono rilevanti per la nostra alimentazione. Questi 20 vanno suddivisi in:

• Aa essenziali: vengono definiti tali in quanto il nostro organismo non è capace di sintetizzarli, perciò devono essere introdotti con la dieta.

• Aa non essenziali: vengono definiti tali perché possono essere prodotti da una fonte anche molto semplice di N. Per alcuni di questi aminoacidi (glicina, prolina, arginina, glutammina, taurina) in condizioni nelle quali non riescono ad essere sintetizzante con sufficiente velocità, può divenire essenziale la loro introduzione con la dieta (esempio dopo un trauma o intervento chirurgico, il fabbisogno di glutammina aumenta in modo considerevole, con una richiesta di quantità che il corpo non riesce a soddisfare. Per tale motivo diventa essenziale introdurli con la dieta).

FONTI ALIMENTARI DI AMINOACIDI

Tutte le proteine che derivano dagli alimenti (a parte qualcuno) contengono tutti gli aminoacidi essenziali ma in quantità variabile, perciò potremo assumere proteine che contengono quantità molto basse di un certo/i aminoacidi. In questo caso si parla di aminoacido limitante. Questo aminoacido limitante è capace anche di influenzare il modo in cui l’organismo può metabolizzare una certa proteina. Ad esempio i cereali sono molto poveri di lisina ma ricchi di metionina, mentre i legumi sono poveri di metionina ma ricchi di lisina. Questa complementarietà fra proteine vegetali ha determinato inconsapevolmente nell’uomo l’abitudine ad abbinare cereali e legumi (pasta e fagioli; pasta e ceci o lenticchie) determinando un apporto in aminoacidi completo. In generale assumere aminoacidi limitanti non dovrebbe essere un problema, salvo nel caso in cui si assumono proteine da una sola fonte proteica e per di più proteine di “cattiva qualità”, questo significa, dato che le varie proteine hanno aminoacidi limitanti diversi, che chi mangia svariate fonti proteiche dovrebbe soddisfare i fabbisogni di aminoacidi piuttosto facilmente. Comunque, anche assumendo grosse quantità di una proteine a bassa qualità, si dovrebbe riuscire ad assumere abbastanza aminoacidi per la salute e il corretto funzionamento del metabolismo. Si tratterebbe però, semplicemente di un modo poco efficace, perché si assumerebbero quantità eccessive di aminoacidi non limitanti, solo per assimilare una quantità esigua di aminoacidi limitanti.

COME SI POSSONO ASSUMERE PROTEINE?

Le 3 fonti principali di aminoacidi alimentari disponibili per gli individui sono: proteine intere del cibo, proteine parzialmente digerite (idrolizzate) derivanti da polveri proteiche , aminoacidi liberi. Le proteine intere impiegano più tempo per essere assorbite rispetto alle proteine idrolizzate (essendo queste ultime già parzialmente disgregate). Per quanto riguarda l’assunzione di aminoacidi liberi, un possibile vantaggio potrebbe derivare dal fatto di assumere una miscela di aminoacidi che contengano quantità specifiche per ogni singolo aminoacido. Per far questo è però necessario sapere le quantità ottimale di ogni singolo aminoacido. Inoltre una miscela molto concentrata di aminoacidi determinerebbe l’assorbimento di molta più acqua a livello intestinale, determinando crampi, diarrea e irritazione. Per quanto riguarda l’assorbimento, gli aminoacidi liberi risultano assorbiti peggio rispetto ai dipeptidi e tripeptidi, in quanto quest’ultimi presentano trasportatori specifici. Vista la difficoltà nel realizzare tali miscele (quindi costo maggiore), minore efficienza di assorbimento degli aminoacidi liberi, essi andrebbero considerati come forma integrazione proteica inefficiente. La differenza principale tra proteine intere, proteine idrolizzate, aminoacidi liberi non sta nella maggiore o minore digeribilità (vengono ad essere digerite più o meno in maniera simile) ma nei diversi tempi di assorbimento. Inoltre indipendentemente dalla fonte gli aminoacidi presenti nel sangue vengono trattati tutti allo stesso modo. Sapere la differenza nei tempi di assorbimento, può tornare utile nell’assunzione di aminoacidi subito dopo l’allenamento per fornire più velocemente ai muscoli aminoacidi durante il periodo di recupero. Dopo che gli aminoacidi vengono assorbiti a livello intestinale, entrano nel circolo della vena porta dove subiscono la loro metabolizzazione a partire dal fegato, dove sono presenti gli enzimi coinvolti nella degradazione (primo passaggio epatico). Fanno eccezione gli aminoacidi ramificati, i quali vengono metabolizzati principalmente nel muscolo. A questo punto gli aminoacidi presenti in eccesso vanno ad essere ossidati, mentre quelli necessari saranno rilasciati nel sangue pronto per l’uso da parte dei vari tessuti.

QUALITÀ DELLE PROTEINE E METODI DI MISURA

Per qualità delle proteine si riferisce generalmente a quanto l’organismo sia in grado di metabolizzare una determinata proteina. Più precisamente ci si riferisce a quanto il profilo (tipologia, quantità) degli aminoacidi essenziali soddisfi il fabbisogno dell’organismo (ciò non significa che gli aminoacidi non essenziali di una proteina siano irrilevanti per la qualità della proteina). Considerando che la qualità della proteina dipende dal metabolismo dell’organismo, dobbiamo tenere in considerazione che la dieta, attività fisica influenzano il metabolismo e quindi anche il modo con cui il corpo metabolizza gli aminoacidi: l’attività aerobica di lunga durata tende a ossidare grandi quantità di aminoacidi catena ramificata, di conseguenza possono avere bisogno di un fabbisogno maggiore di aminoacidi ramificati rispetto ad esempio ad atleti che svolgono altre discipline prettamente anaerobiche. La qualità di una proteina viene ad essere misura con diversi metodi, ognuno dei quali da un responso diverso. Non esiste un metodo ideale per classificare le proteine, tra i vari metodo abbiamo:

• Punteggio chimico: si basa sulla composizione chimica, più precisamente sui livelli di aa essenziali. Per determinare tale punteggio, una proteina è scelta come riferimento e le altre proteine sono classificate in confronto a quella proteina di riferimento. Benchè il punteggio chimico sia utile per classificare le proteine in base alla loro composizione, esso presenta uno svantaggio, non tiene in considerazione quanto il corpo utilizzerà una proteina alimentare, perchè non considera la digeribilità;

• Valore biologico (VB): permette di valutare gli alimenti che contengono aminoacidi essenziali nelle proporzioni fisiologiche. Gli alimenti ad alto valore biologico sono in grado di fornire maggiore apporto aminoacidi. La metodologia del bilancio azotato ha i suoi problemi per via del test che avviene con una dieta senza proteine,ma il VB e comunque un indice generico di quanto una certa proteina soddisfa i fabbisogni del corpo. Il principale svantaggio del bilancio azotato e che non da informazioni sul metabolismo (e le deficienze) degli aminoacidi specifici o sui tessuti specifici influenzati,ma solo un indice di quanto succede a livello dell’intero organismo. Il Valore Biologico di una proteina e influenzato da molti fattori:

• Assunzione calorica: una persona che assume molte calorie avrà un Valore biologico apparentemente più alto;

• Attività fisica: l’allenamento con i pesi aumenta apparentemente il VB;

• Quantità di proteina somministrata: le proteine sono utilizzate meglio a livelli sub,ottimali che a assunzione di quasi mantenimento,di conseguenza le misurazioni biologiche della quantità di proteine condotte a livelli sub,ottimali nei soggetti sperimentali umani o animali possono sopravvalutare il valore delle proteine ai livelli di mantenimento.

• Tasso efficienza proteina (PER): usato per valutare le proteine e per rappresentare la quantità di peso guadagnata (g) in confronto alla quantità di proteine consumate (g). Ma nell’uomo e impossibile misurare il guadagno in grammi,quindi alcuni autori hanno criticato l’uso del “PER” per calcolare i fabbisogni proteici dell’uomo.

• Punteggio aminoacidi corretto per la digeribilità: sistema ideale per classificare proteine in base alla loro capacità di soddisfare i fabbisogni dell’uomo. Simile al punteggio chimico, classifica gli alimenti proteici relativamente a una proteina di riferimento. Va oltre il punteggio chimico perché prendi in considerazione la digeribilità di una certa proteina,dando al profilo degli aminoacidi maggiore rilevanza per i bisogni dell’uomo.

Il profilo degli aminoacidi di riferimento e quello considerato ideale per i bambini di 2,5 anni: ciò ovviamente solleva la domanda di quanto sia rilevante questo profilo per soggetti adulti che si allenano intensamente.

AVVICENDAMENTO PROTEICO E BILANCIO AZOTATO

Tutti i giorni il corpo disgrega costantemente alcune proteine e ne sintetizza altre, processo chiamato: TURNOVER, AVVICENDAMENTO PROTEICO. Nel corpo nessuna reazione funziona con efficienza del 100%, di conseguenza anche nelle reazioni del turnover si avranno alcuni aminoacidi che andranno ad essere ossidati con l’ azoto (N) che va perso sotto forma di urea. L’azoto perso viene eliminato attraverso urine, feci, sudore, unghie, ecc. La perdita di N va ad influenzare il bilancio azotato, il quale è dato dal rapporto quantità N immessa /quantità N persa:

• Se una persona assume più N di quanto ne perde : BILANCIO POSITIVO;

• Se una persona assume e perde N in eguale quantità :EQUILIBRIO (non viene né perso né depositato N, quindi BILANCIO OTTIMALE);

• Se una persona perde più N di quanto assume: BILANCIO NEGATIVO (vengono perse proteine corporee).

Dato che la degradazione degli aminoacidi (ossidazione) è la causa principale della perdita N, sapere quanto N è stato eliminato, fornisce un indice della degradazione degli aminoacidi, dando un’indicazione di una perdita proteica da parte dell’organismo. La perdita di N è però influenzata da diverse condizioni: a digiuno si perde più N rispetto a quando si assumono solo carboidrati evitando assunzione proteine. Inoltre le calorie assunte dai grassi alimentari non migliorano il bilancio azotato come le calorie derivanti dai carboidrati alimentari. Infine soggetti che assumono dosi molto alte di proteine espellono anche più N.

ASSUNZIONE PROTEICA RACCOMANDATA (vedi articolo sul fabbisogno proteico)

Per assunzione proteica raccomandata, si intende la quantità di proteine necessaria per controbilanciare le perdite giornaliere, in modo che l’individuo abbia un perfetto bilancio azotato. Questo valore viene determinato misurando dapprima l’eliminazione di azoto, quando una persona è sottoposta a una dieta priva di proteine. In questo caso, dato che l’eliminazione di N è pari a zero, tutto l’N espulso proviene dalla disgregazione delle proteine corporee, in questo modo stimo la quantità di proteine perse giornalmente, che corrisponde alla quantità che dovrò introdurre. L’assunzione di N proteico è stimato in 50,60mg/kg giorno. Tenendo conto delle diversità individuali e digeribilità, il valore viene esteso a 0,8g/kg giorno. Questi valori sono calcolati presumendo che vengano ad essere assunte proteine di alta qualità e sufficienti fonti energetiche.

ASSUNZIONE PROTEICA RACCOMANDATA NELL’ATTIVITÀ FISICA (vedi articolo sul fabbisogno proteico)

I valori di RDA non sono mai state intese a soddisfare i fabbisogni proteici delle persone particolarmente attive (atleti). Una inadeguata assunzione proteica da parte di questi soggetti, provoca una perdita di massa corporea, specificamente a carico dei muscoli, con conseguente calo della prestazione. Se gli atleti richiedono proteine addizionali, allora questa richiesta può essere soddisfatta incrementando la quantità di cibo per compensare l’aumentato dispendio energetico conseguente l’attività fisica. Sia attività aerobica, che anaerobica richiedono un aumento dei fabbisogni proteici:

• Durante l’attività aerobica: gli aminoacidi possono essere utilizzati per produrre energia (specialmente aminoacidi catena ramificata) e possono fornire fino al 10% dell’energia totale prodotta durante l’attività di durata. Tutto ciò è amplificato se il glicogeno è in via di esaurimento, motivo per cui l’attività aerobica eccessiva può essere ancora più catabolica in condizioni di dieta povera carboidrati. Gli atleti di durata possono avere bisogno di 1,2,1,4 g/kg peso corporeo proteine per mantenere bilancio azotato positivo, accumulando proteine;

• Durante attività di incremento della forza: anche se aminoacidi non contribuiscono in maniera significativa alla produzione energetica, si verifica comunque una degradazione netta di aminoacidi insieme all’aumento del fabbisogno di nuova sintesi proteica. Gli atleti di forza possono aver bisogno di 1,6,1,8g/kg peso corporeo proteine per mantenere bilancio azotato positivo, accumulando proteine.

Anche se alcune ricerche indicano che assunzioni proteiche molto alte possono aumentare la velocità di guadagno massa muscolare, non tutti gli studi sono arrivati a tale conclusione. Infatti proteine in eccesso vanno ad essere ossidate o immagazzinate sotto forma di grassi nel tessuto adiposo. Il consumo di quantità di proteine non eccessivamente superiore alle raccomandazioni non è da considerare a rischio. Secondo il Comitato per la Nutrizione e Salute, è prudente che gli apporti di proteine non superino il doppio del livello raccomandato. L’attività fisica conduce al consumo di molte risorse metaboliche e in tal caso la propensione a incrementare l’alimentazione andrebbe ad essere frenata in quanto forse abbiamo già abbastanza risorse a disposizione da destinare alla crescita muscolare senza aumentare l’alimentazione, a patto però che la dieta sia adeguata.

L’ALIMENTAZIONE ADEGUATA È FONDAMENTALE ED ESAGERARE CON IL CIBO PUÒ OSTACOLARE IL RECUPERO POST ESERCIZIO

Che l’eccesso proteico abbia o no effetti deleteri sulla salute è una cosa da determinare. Sono molti i fattori coinvolti. Per un soggetto che pratica attività fisica intensa sarà necessario apportare un fabbisogno proteico maggiore, ma senza esagerare, per non incombere nei seguenti problemi che l’eccesso proteico può provocare:

• L’eccesso proteico non aiuta a costruire più massa muscolare e può addirittura ostacolare la costruzione muscolare, a seconda dell’entità eccesso proteico, dieta complessiva, salute individuo, ecc

• Crescente affaticamento funzionalità renale: più proteine consumiamo, più il nostro organismo deve sbarazzarsi dell’azoto sotto forma di urea

• Produzione eccessiva urea, quindi urine molto concentrate: possibile formazione di calcoli renali: aumenta la perdita Ca2+, aumentando l’osteoporosi

• Paradossalmente si può avere carenze proteine, chi pratica una dieta iper-glucidica ha un equilibrio aminoacidico migliore

• Sintomo Bigoressia(soprattutto tra culturisti)

FABBISOGNO DEI SINGOLI AMINOACIDI DURANTE L’ATTIVITÀ FISICA

Sia l’allenamento di forza, che di durata determina un incremento del fabbisogno proteico e quindi anche un incremento del fabbisogno dei singoli aminoacidi.

• L’ attività aerobica di lunga durata: aumenta ossidazione aminoacidi, specialmente quando il glicogeno muscolare è esaurito. Il tessuto muscolare scheletrico riesce però ad ossidare solo 6 aminoacidi durante l’attività fisica , aminoacidi catena ramificata (isoleucina, leucina, valina), asparagina, aspartato, glutammato. Durante l’attività aerobica (ma anche durante digiuno o periodi stress) si è osservato un maggiore rilascio, da parte del muscolo scheletrico, di alanina, glutammina che vengono immessi in circolo in concentrazioni molto più alte di quanto siano presenti nel muscolo. Ciò indica che questi 2 aminoacidi sono sintetizzati nel muscolo, la glutammina, deriva molto probabilmente dal catabolismo dei 6aa indicati prima, mentre l’alanina deriva dall’aumentata transaminazione del piruvato;

• Allenamento di forza: in questo caso il contributo delle proteine nella produzione di energia è quasi inesistente, e il fabbisogno proteico osservato dopo l’allenamento è frutto della degradazione del tessuto muscolare (non è possibile ancora calcolare la quantità esatta di tessuto degradato). Nell’allenamento di forza, l’esaurimento del glicogeno muscolare determina un aumento dell’ossidazione aminoacidi ramificati. Il reintegro di questi aminoacidi può essere però ottenuto in quantità più che abbondanti dalla somministrazione di alcune proteine alimentari, sembra quindi improbabile che il consumo di aminoacidi ramificati in quantità extra abbia un grosso impatto sulla crescita. Garantire le riserve ottimali di glicogeno muscolare e fornire glucosio durante l’allenamento (esempio attraverso assunzione bevanda a base carboidrati), dovrebbe impedire, o comunque ridurre, l’ossidazione di aminoacidi ramificati durante l’attività fisica. L’integrazione di aminoacidi ramificati attraverso integratori o proteina del siero possono dare benefici durante un dieta ipo-glucidica.

Altra condizione in cui si ha un aumento fabbisogno proteico è quando c’è un aumento dell’acido lattico, in quanto la glutammina è coinvolta nell’equilibrio acido,base, un aumento dell’acido lattico porta un abbassamento del pH con conseguente aumento della sintesi di glutammina e quindi esaurimento nel muscolo degli aminoacidi dal quale viene sintetizzata glutammina con conseguente aumento del fabbisogno proteico. Quali aminoacidi somministrare? Una ipotesi riguarda quella di scegliere il profilo aminoacidi da somministrare basandosi sul profilo degli aminoacidi costituenti i tessuti del corpo. Probabilmente le proteine con il profilo aminoacidi più vicino a quello del muscolo umano sono le proteine animali (carne) e questo tipo di ragionamento è stato usato come prova del fatto che la carne costituisce più massa muscolare. Di conseguenza le polveri proteiche sono state sviluppate in base al profilo di aminoacidi del muscolo umano.