Il Muscolo Scheletrico: Anatomia e Fisiologia della Contrazione Muscolare

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Il tessuto muscolare striato scheletrico, è formato da fascicoli muscolari all’interno dei quali si distinguono le fibre muscolari che contengono miofibrille. Le fibre muscolari sono circondate da una membrana, l’endomisio. I fasci muscolari sono circondati invece dal perimisio. La membrana più esterna che riveste la superficie del muscolo è l’epimisio. Il sarcolemma è la membrana cellulare che delimita le cellule del muscolo scheletrico. La struttura esterna è costituita da cellule muscolari che vengono definite fibre. Esse hanno una forma cilindrica e sono lunghe da 1mm a 20 cm. La membrana cellulare che le delimita, prende il nome di sarcolemma e il loro citoplasma si chiama sarcoplasma. Quest’ultimo al suo interno contiene molti nuclei e proprio per questa caratteristica la fibra muscolare viene definita sincizio (fusione di due o più cellule tra loro). Il sincizio ha origine durante lo sviluppo embrionale per fusione di un grande numero di elementi cellulari precursori: mioblasti. Durante la vita fetale, numerosi mioblasti si annidano al di sotto del sarcolemma delle fibre muscolari originatesi, trasformandosi in una popolazione di cellule quiescenti che prendono il nome di cellule satellitiLa funzione delle cellule satelliti è quella di riserva indispensabile di nuclei durante l’accrescimento e, nell’adulto, costituiscono gli elementi capaci di rigenerare le fibre muscolari danneggiate. All’interno del sarcoplasma sono presenti numerose formazioni cilindriche allungate,costituite da proteine del citoscheletro, responsabili della contrazione muscolare, le miofibrilleInoltre all’interno sono presenti i comuni organelli cellulare:gog

mitocondri → presenti in alta numerosità,permettono la produzione di energia necessaria alla contrazione muscolare.

mioglobina → proteina che svolge la stessa funzione dell’emoglobina, trasportando però ossigeno a livello intracellulare. È in particolar modo presente nel tessuto muscolare, facilitando il poderoso trasporto di O richiesto dalla fibra muscolare in condizioni aerobiche. La presenza del gruppo eme determina il caratteristico colore rosso di questo tessuto.

granuli di glicogeno.

gocce lipidiche.

reticolo sarcoplasmatico ruvido.

reticolo sarcoplasmatico liscio: forma altamente specializzata di reticolo endoplasmatco, svolte la funzione di regolare l’omeostasi intracellulare degli ioni Ca 2+, indispensabili per la contrazione muscolare. È costituito da un complesso di tubuli e cisterne che circondano le singole miofibrille. I tubuli decorrono paralleli all’asse longitudinale delle miofibrille anastomizzandosi tra loro. Questi tubuli si vanno poi ad aprire in una cisterna, chiamata cisterna terminale, disposta perpendicolarmente all’asse longitudinale delle miofibrille. La cisterna è poi in rapporto con una introflessione del sarcolemma, il tubulo T, disposto perpendicolarmente alle miofibrille e compresa tra due cisterne terminali, insieme alle quali forma la triade. La presenza delle miofibrille disposte parallelamente all’asse longitudinale, determina il caratteristico aspetto striato. Le striature percorrono trasversalmente la fibra muscolare (perpendicolari all’asse longitudinale della fibra muscolare), determinando un’alternanza di bande chiare e scure lungo l’asse longitudinale della fibra muscolare. Le due bande presentano un’ulteriore serie di striature, orientate perpendicolarmente all’asse longitudinale della miofibrilla.

Bande chiare banda I: risulta divisa in due parti uguali da una striatura sottile, chiamata linea Z.

Bande scure banda A: centralmente presenta una zona più chiara, chiamata banda Hattraversata al centro da una linea molto sottile, la linea ML’alternarsi di bande chiare e scure, si ripete per tutta la lunghezza della fibra muscolare, riportando la medesima sub striatura. La porzione che va da una linea Z all’altra, costituisce il sarcomero, l’unità morfofunzionale della miofibrillaLa disposizione dei filamenti è responsabile dell’aspetto del sarcomero: le due metà della banda I appaiono chiare in quanto formate solo da filamenti sottili. Il tratto di sovrapposizione della banda A, determina una zona scura, mentre la banda H, costituita solo da filamenti spessi, appare meno scura rispetto al resto della banda A. Ogni sarcomero presenta due tipologie di filamenti, disposto parallelamente tra loro e all’asse longitudinale della cellula:

miofilamenti spessi → costituiti prevalentemente da miosina: sono localizzati nella banda A. Sono uniti alla linea Z mediante la titina, grossa proteina elastica che si estende dalla linea Z al centro del sarcomero e che sembra essere importante per l’organizzazione e allineamento dei filamenti spessi nel sarcomero. La miosina è una proteina ad alto peso molecolare, rappresenta circa il 60% delle proteine costituenti il sarcomero. Le molecole di miosina presentano:

corpo → parte lineare, costituito da due code avvolte a spirale. Le code di ogni filamento di miosina, aggregandosi tra loro, formano i filamenti spessi.

parte globulare → situata ad una estremità e formata da due teste, le quali costituiscono i prolungamenti laterali. I filamenti di miosina, sono collegati l’uno all’altro con un orientamento bipolare (coda-coda) nel punto di mezzo della banda H (centro del sarcomero), attraverso espansioni che formano la linea M. Il tratto della banda H contiene solo i corpi della molecola, mentre sono assenti le teste miosiniche. Le molecole di miosina sono flessibili sia a livello del corpo che in prossimità del punto di continuazione tra il corpo e le teste. Le teste svolgono una funzione enzimatica, andando a scindere ATP → ADP + Pi, ma hanno anche la capacità di legarsi all’actina.

miofilamenti sottili → costituiti prevalentemente da actina, sono localizzati nella banda IQuesti filamenti si estendono, penetrando fino alle periferia della banda A, costituendo una zona di sovrapposizione. Facendo una sezione trasversale in questa zona, si può notare come ciascun filamento di miosina appare circondato da 6 filamenti di actina; ogni filamento sottile riceve attacchi dei ponti trasversali da 3 filamenti spessi. Tale disposizione dei filamenti spessi-sottili serve a stabilizzare i filamenti durante la contrazione muscolare. I filamenti di actina sono formati dalla ripetizione di una singola proteina, l’actina globulare (Gactina) che costituisce circa il 20% delle proteine del sarcomero. Le molecole di G-actina polimerizzandosi, si dispongono in maniera tale da formare una doppia elica. I filamenti sottili sono ancorati alla linea Z e sono orientati in direzioni opposte verso il centro del sarcomero. Ai filamenti di actina, sono associate due proteine che svolgono un ruolo fondamentale nel processo di contrazione muscolare:

tropomiosina: a forma di bastoncino, costituito da due subunità avvolte a spirale, ciascuna in rapporto con 7 G-actina. La funzione della tropomiosina è di mascherare i siti di interazione tra actina-miosina, quando il muscolo è a riposo.

troponina: è presente su ciascun dimero di tropomiosina ed è costituita da 3 subunità

troponina T (tropomiosina-legante) → unisce la troponina alla tropomiosina

troponina C (calcio-legante) → ha un sito di legame per gli ioni Ca 2+

troponina I (inibitoria) → inibisce il legame tra actina-miosina.

Quando il muscolo è stimolato a contrarsi, il Ca 2+, legandosi alla troponina C, determina un cambiamento nella conformazione dell’intera molecola che modifica la posizione della tropomiosina, esponendo i siti di interazione actina-miosina. Altre proteine associate ai filamenti sottili:

tropomodulina → situata nel terminale del filamento sottile, verso il centro del sarcomero e può partecipare nello stabilire la lunghezza del filamento sottile;

alfa-actinina → ancorano il filamento sottile alla linea Z;

proteina capZ → ancorano il filamento sottile alla linea Z;

nebulina → proteina allungata del citoscheletro, si estende lungo il filamento sottile e può partecipare alla regolazione della lunghezza del filamento sottile.

Oltre ai filamenti spessi e sottili, il sarcomero presenta altre proteine del citoscheletro, non contrattili, che svolgono la funzione di stabilizzare nella loro posizione i filamenti spessi e sottili, rendendo efficace il meccanismo di contrazione. Le più note sono:

titina → proteina gigante che si estende dalla linea Z alla linea M. In particolar modo a livello della linea Z, le molecole di titina si legano all’alfa-actina che fa da ponte con i filamenti di actina. Attraversano la banda I legandosi lateralmente ai filamenti sottili, per poi legarsi a livello della banda A alle code della miosina, raggiungendo la linea M. Nella banda I, la titina presenta delle proprietà elastiche che le permettono di seguire lo scivolamento del filamento sottile durante l’accorciamento del sarcomero.

nebulina → proteina gigante che si estende per tutta la lunghezza del filamento di actina.

alfa-acrinina → sono tra le componenti della linea Z e costituisconoi ponti tra i filamenti di actina controllandone l’allineamento.fd

FISIOLOGIA DELLA CONTRAZIONE MUSCOLARE

Gli assoni dei motoneuroni α, sono assoni voluminosi ad alta velocità di conduzione. L’assone di questi motoneuroni, entra nel muscolo e si ramifica ripetutamente nel perimisio ed endomisio, per terminare sul sarcolemma in una zona centrale della fibra muscolare, formando la giunzone neuromuscolare. La superficie della fibra muscolare in rapporto con il bottone sinaptico prende il nome di placca motrice. Nei bottoni sinaptici si trovano numerosi mitocondri e vescicole che contengono il neurotrasmettitore acetilcolina. Sulla superficie del sarcolemma, al di sotto del bottone sinaptico, sono presenti diversi recettori per acetilcolina e diversi enzimi acetilcolinesterasi che inibiscono l’acetilcolina; inoltre sono presenti diverse introflessioni che aumentano la superficie. L’arrivo di un potenziale d’azione ai bottoni sinaptici, induce il rilascio di acetilcolina, la quale verrà rilasciata nello spazio sinaptico, e andrà a legarsi con gli specifici recettori posti sul sarcolemma della fibra. L’interazione acetilcolina-recettore determina il propagarsi del potenziale d’azione sull’intera fibra, provocandone la contrazione. Dopo aver propagato il potenziale, l’acetilcolina viene smaltita dagli enzimi acetilcolinesterasi.

Il meccanismo di contrazione muscolare è determinato dallo scivolamento dei filamenti sottili sui filamenti spessi, determinando così un avvicinamento delle strie Z alla linea M l’accorciamento del sarcomero (fino al 30% della sua lunghezza). Sarà proprio l’accorciamento di tutti i sarcomeri delle miofibrille di una fibra muscolare a determinare la contrazione del muscolo. Tale scivolamento si realizza grazie all’interazione tra miosina-actina, in particolar modo le teste miosiniche sono dotate di uno specifico sito di interazione per l’actina e di un altro sito di idrolisi per l’ATP, molecola dalla cui idrolisi in ADP+Pi, si ricaverà l’energia necessaria a compiere il processo contrattile. L’interazione actina-miosina determina la formazione di legami temporanei, i legami trasversali. È proprio il numero di legami trasversali che si formano a determinare il grado di forza contrattile. Essa varia in funzione del grado di allungamento delle fibre, infatti quando il muscolo è stirato oltre un certo limite i siti di interazione disponibili sono scarsi e di conseguenza la forza sviluppata è molto scarsa. Al contrario man a mano che il muscolo si accorcia, la disponibilità dei siti di interazione aumenta, determinando l’aumento della forza contrattile. Quando lo stimolo contrattile cessa, gli ioni Ca 2+, vengono sequestrati nel reticolo sarcoplasmatico e la tropomiosina andrà a mascherare nuovamente i siti di interazione actinamiosina, determinando la fine della contrazione. La fine dell’evento contrattile determina il ritorno passivo ad una condizione di riposo del muscolo, alla quale contribuiscono le forze elastiche che si sviluppano nel muscolo. Dal punto di vista funzionale si possono distinguere 2 tipi di fibre muscolari: lente e veloci (o rapide). Le prime sono anche dette fibre rosse perché i muscoli in cui prevalgono si presentano di colore rosso scuro, a causa dell’abbondanza in questo tipo di fibre di mioglobina e dell’elevato livello di capillarizzazione. Si presentano inoltre ricche di mitocondri. Vengono reclutate in azioni muscolari di scarsa entità ma di lunga durata. I motoneuroni che innervano le fibre rosse sono più piccoli rispetto a quelli che trasmettono l’impulso nervoso alle fibre veloci. Mentre i primi scaricano continuamente a basse frequenze, i secondi scaricano ripetutamente a elevata frequenza. Le fibre veloci sono invece dette fibre bianche perché i muscoli in cui prevalgono si presentano più chiari rispetto a quelli prevalentemente “rossi”. Presentano quindi scarsa mioglobina e capillarizzazione, oltre ad minor numero di mitocondri, mentre presentano abbondanti granuli di glicogene. Le fibre bianche hanno inoltre maggior diametro e dimensioni maggiori delle rosse, come anche le loro giunzioni neuromuscolari. Intervengono nelle azioni muscolari rapide ed intense. Le fibre veloci vengono reclutate durante esercizi di breve durata che richiedono un grosso impegno neuromuscolare. Esse si attivano soltanto quando il reclutamento delle fibre a contrazione lenta è massimo.dfd

Durante la contrazione muscolare, i filamenti sottili di actina scivolano sui filamenti spessi di miosina, avvicinando le linee Z alla linea M, determinando l’accorciamento del sarcomero fino al 30% della sua lunghezza. Tale processo richiede energia che viene fornita dall’idrolisi di ATP in ADP+Pi . In condizioni di riposo, le teste della miosina, alle quali sono legate una molecola di ADP e una di Pi, non posso interagire con i siti di legame presenti nel filamento di actina, dal momento che questi sono mascherati dalla tropomiosina. All’arrivo dell’impulso nervoso per la contrazione, a livello della giunzione neuromuscolare, si ha la liberazione dell’acetilcolina che provoca la depolarizzazione del sarcolemma e la conseguente apertura dei canali di calcio. Gli ioni Ca+ si legano alla sub unità C della troponina modificando la configurazione della molecola, che porta la tropomiosina a “liberare” i siti di interazione tra actina e miosina, le quali si legano provocando il distacco dell’ADP e del Pi. Le teste della miosina, a riposo partono sempre legate insieme ad una molecola di ATP, sono staccate dal filamento di actina e formano rispetto a questo un angolo di 45°. Con l’arrivo del Ca le teste di miosina idrolizzano l’ATP in ADP+Pi e assumono una configurazione di 90° rispetto ai filamenti di actina. La testa della miosina (90°) si lega al filamento di actina. Il conseguente distacco di ADP+Pi, permette alle teste di miosina di ritornare a 45° e il suo legame ad una nuova molecola di ATP.rer

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Dott. Fabio Perna

Chinesiologo Clinico (Specialista in Esercizio Fisico Adattato). Aree di interesse: Osteoporosi - Cardiopatie - Recupero Motorio Post-riabilitativo - Rieducazione Posturale - Malattie Metaboliche (Diabete Mellito, Sindrome Metabolica, Obesità) Consulenza: dott.fabioperna@gmail.com

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